C3 Protein

上海起发为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。 

名称：C3蛋白        C3 Protein         

目录号：     A113

提供的大小：         250微克/瓶

浓度：          1.0 mg / mL（见实际浓度分析证书）           

形式：                         冷冻液体

活性：                     与正常人血清标准相比> 70％（见分析证书）。

纯度：                        通过SDS-PAGE> 95％

缓冲液：                       10mM磷酸钠，145mM NaCl，pH7.2

灭绝科夫。       阿_280 纳米=  1.03以1.0毫克/毫升

分子量：   185,000Da（2链）

防腐剂：             无，0.22μm过滤

存储：                     -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻（每次解冻> 10％的活性损失）。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

预防措施：              使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                       制造在美国。

一般描述

天然人C3是含有两个二硫键连接的链的天然糖基化（〜2.7％）多肽。  C3对补体激活的所有三种途径的激活至关重要（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。  每个途径的启动产生与目标表面结合的蛋白水解酶复合物（C3转化酶）。  这些酶切割C3中的肽键释放过敏毒素 C3a并激活C3b。  在短时间内（〜60μs），这种新生C3b能够与目标表面上的羟基反应并共价偶联。  碳水化合物是的目标，但蛋白质羟基和氨基也会发生反应。  调用C3b标记目标曲面的过程称为调理作用。  新生C3b中的反应性位点是硫酯（Tack BJ等（1980）; Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）），C3b通过共价酯键连接到靶上（如果形成酰胺键，则形成C3b与氨基连接）。  补体激活过程中激活的大多数C3不会附着在表面上，因为它的硫酯与水反应形成液相C3b，液相C3b由因子H和I迅速失活而形成iC3b。  表面结合的C3b在所有三种途径中都是必需的，以有效激活C5和形成裂解靶细胞膜的C5b-9复合物。  表面结合的C3b及其分解产物iC3b和C3d被淋巴和吞噬细胞上的许多受体识别，所述淋巴和吞噬细胞使用C3b配体刺激抗原呈递至适应性免疫系统的细胞。  终的结果是目标特异性B细胞和T细胞种群的扩大。

物理特性和结构

分子量：  185,000道尔顿，由两个二硫键连接组成。  α链是110,000道尔顿（含有C3a和C3d结构域），β链是75,000道尔顿。  α和β链通过单个二硫键连接。C3   的等电位约为。5.9

在C3转化酶切割C3后，从α链的N端释放C3a（77个氨基酸片段，9083Da），并且C3b（176,000Da）共价连接至活化剂表面。  已经描述了C3和C3b的晶体衍生的结构（Gros，P。（2008）），并且这些显示C3a-C3b肽键断裂后在C3的C3b部分发生大的构象变化。 

            天然C3和C4在血浆中循环，分子内硫酯键连接C3d或C4d结构域中的甘氨酸和谷氨酰胺残基。  这些硫酯键容易受到胺（例如氨，甲胺，羟胺和肼）的亲核攻击，所有这些都被用于使血清中的补体失活。 

            CAS号码：  80295-41-6

MDL编号：  MFCD00130836      

功能

            C3对于有效补体活化和随后将抗原递呈至适应性免疫系统的细胞是*的（Lambris，JD（1988））。  在识别出目标补体被三种补体途径中的一种激活后，酶（C3转化酶）在靶表面上形成。  这些酶（C4b ，C2a 或C3b，Bb）在α链的精氨酸 77释放过敏毒素C3a并将C3b沉积在靶表面上后切割C3 。  虽然有一个非常薄弱的​​C3旁路系统，通过经典和凝集素途径（C4b ，C2a 可以以C3b，C4b，C2a的大约1/2000的比率以约1/2000的比率激活C5而不具有C3b），C3b对于有效的C5激活是必需的（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。

            纯化的C3对于冻融非常敏感，在每个冷冻/解冻循环中都会损失5-10％的活性。  这也是中间温度如-20敏感^ö C.   的时间越长其保持在中间温度越活性丧失。 在-20几个小时^Ø C能*灭活它，即使它仍然*冻结。

测定

            补充激活需要C3。  因此，C3功能的典型测定使用缺乏C3的系统中的细胞裂解终点，除了来自被测定的来源。  有三种基本测定。  1）抗体致敏的绵羊红细胞（EA）可用于使用贫C3的人血清的CH50型分析。  该测定的灵敏度约为50ng C3。  2）EA和纯化组分C1，C4和C2可用于制备利用C3进行有效C5激活和裂解的EAC142细胞（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   该测定的灵敏度约为5ng C3。  3）可以使用替代性途径测定法，其在5mM MgEGTA存在下使用兔红细胞和贫C3人血清。  该测定的灵敏度约为200ng C3。

体内

            血清浓度为1.0至1.5mg / mL，平均1.2mg / mL，这使得C3成为血液中丰富的补体蛋白。  它代表约。血液中总蛋白的2.5％，不包括白蛋白和免疫球蛋白，是血浆中蛋白质的〜8％。  合成的主要部位是肝，但是C3也可以在巨噬细胞，嗜中性粒细胞，星形胶质细胞以及身体许多组织中的内皮和上皮细胞中产生。

规则

            C3的生物合成在IL-1，IL-6，TNF-α和LPS合成C3的大多数细胞中上调。  嗜中性粒细胞被  IL-1和IFN-γ 下调

遗传学

            人类染色体定位19p13.3-p13.2。   小鼠染色体定位染色体17和大鼠染色体9.  登录号K02765（人）和K02782（小鼠）。  人类基因组结构：该基因跨越41kb和41个外显子

不足之处

             完整的人C3缺陷很少见，但已发现一些病例。重要的是，患有这种疾病的成年人虽然因免疫力受损而存在高风险，但未必是致命的。  一个充分表征的2岁儿童缺陷的病例表明，该缺陷与复发性化脓性感染，树突细胞分化受损，获得B细胞记忆能力受损和调节性T细胞发育不足有关。  疫苗接种仅产生小的短期抗体应答（Ghannam A等，（2008））。  其他人类病例和许多动物实验模型支持这些结论（Singer，L等人，（1994））。  这些免疫系统缺陷与C3缺陷的关联强烈支持C3在先天性和适应性免疫应答中的主要作用。

            C3的缺乏还导致不能调理细菌，导致吞噬作用降低，不能释放C3a并且严重降低产生C和C5b的能力，这损害了终端补体复合物C5b-9的生成。 

疾病

            C3的沉积，即C3b与微生物或宿主组织的附着是炎症部位补体激活的标志。  许多疾病表现出组织化学可 识别的C3b沉积物作为其病理学的一部分，或者至少作为病理学标志物（Law，SKA和Reid，KBM（1995）; Ross，GD（1986））。  这些疾病包括缺血/再灌注事件，例如心脏病发作和中风以及细菌，病毒，寄生虫和真菌感染。  抗体介导的自身免疫性疾病如系统性红斑狼疮，类风湿性关节炎和自身免疫性溶血性贫血的特征在于C3b在组织上的沉积。  即使抗体反应未在主机补执导可以depositied。  补体的主要功能是帮助巨噬细胞吞噬系统清除循环免疫复合物。  高水平的复合物可能压倒该系统，导致补体和免疫复合物在组织和肾中沉积，导致肾小球肾炎，致密沉积疾病和关节炎。  增加或减少补体活性的C3变体与诸如年龄相关性黄斑变性的疾病有关。  C3沉积物还在疾病中表现出信号补体激活，例如阵发性夜间血红蛋白尿，遗传性溶血性尿毒症综合征，移植排斥反应和炎症性皮肤病如血管性水肿。

注意事项/毒性/危险

            这种蛋白质的来源是人血清，因此必须使用适合处理任何血源性产品的预防措施，尽管来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性，HCV抗体，HIV-1和HIV-II。

            危险代码：B           WGK德国 3

            MSDS可根据要求提供。

参考

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津 大学 按， 牛津。

Ghannam A等，（2008）人类C3缺陷与树突细胞分化，记忆B细胞和调节性T细胞损伤相关。J Immunol。1 ; 181（7）：5158-66。

Gros，P.，Milder，FJ，Janssen，BJ（2008）由构象变化驱动的补体。  Nat Rev Immunol。8：48-58。

Lambris，JD（1988）C3 的多功能作用，补充的第三个组成部分。免疫 今日。9：387-93。 

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大学 按， 牛津。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，伦敦。

Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）C3中假定的硫酯键与活化旁路途径的关系以及C3b与补体生物学靶点的结合。J Exp Med。152：1102至1114年。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成补体经典途径的高亲和力C5转化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

罗斯，GD（1986）补体系统的免疫生物学。（ISBN 0-12-5976402）学术出版社，  奥兰多。

Singer，L等，（1994）补体C3缺陷：人，动物和实验模型。  Pathobiology 62：14-28。

大头钉BF， 哈里森RA，Janatova J，Thomas ML，Prahl JW。（1980） 人补体第三组分中存在内部硫酯键的证据。  Proc Natl Acad Sci U S A.77：5764-8。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

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