网站首页公司简介网站新闻产品目录产品中心下载中心技术文章询价留言联系方式
产品搜索: OCT包埋剂,ALZET微渗泵,EK酶,3MM滤纸 polysciences trlink cygnus crystalchem sysy
 产品目录
 热卖产品
Pranovo Biotech 特约代理
MRC-Holland 中国代理
TimTec LLC 特约代理
Chiron 特约代理
Nova Biomedical 特约代理
International Humic Substances Society 代理
BioLynx Inc. 特约代理
cpspolymers 特约代理
ProteinSimple 特约代理
ChemoTactics,Inc 特约代理
Cambio 特约代理
Advansta, Inc. 特约代理
 联系我们
公司名称:上海起发实验试剂有限公司
电话:021-50724187 021-50724961
手机:15921799099
联系人:杨经理
邮编:201203
邮箱:fige007@163.com
公司网址:www.qfbio.com
 新闻动态
CompTech A098 说明书
点击次数:574 发布时间:2017-12-29
 

世界*实验材料供应商 Complement Technology正式授权上海起发为其中国代理, Complement Technology在一直是行业的标杆,一直为广大科研客户提供zui为的产品和服务,上海起发一直秉承为中国科研客户带来zui好的产品,zui好的服务,签约 Complement Technology就是为了给广大科研客户带来更加完善的产品和服务,您的满意将是我们zui大的收获

Complement Technology中国代理Complement Technology上海代理, Complement Technology北京代理,Complement Technology广东代理, Complement Technology江苏代理Complement Technology湖北代理,Complement Technology天津,Complement Technology黑龙江代理,Complement Technology内蒙古代理,Complement Technology吉林代理,Complement Technology福建代理, Complement Technology江苏代理, Complement Technology浙江代理, Complement Technology四川代理,

Complement Technology——专业提供补体研究蛋白、抗体、血清与缓冲液

Complement Technology前身是Advanced Research 技术公司,ART公司成立于1993年,是一家有着20多年补体研发和生产经验的生物制品公司,为全球用户提供zui高质量的补体类产品及其它生物试剂产品。公司领导均是有数十年在科研机构从事补体领域研究的科学家,确保了公司产品的ling先地位和优越品质。

 

名称: C1 Complex(PURE)                       

目录号:     A098

可用的大小:  200 µg C1 in 1.0 mL

浓度:  > 0.20 mg C1 / mL(见实际浓度分析证书)

形式:   冷冻液体

活性:   >250,000 C1H50 units/mg total protein

纯度:   SDS> 95%

缓冲液:   50mM乙酸钠,50mM EACA,10mM 苄脒,

          10mM,EDTA,300mM NaCl,40%甘油,pH 5.5

Extinction Coeff.   A280 nm  = 0.89 at 1.0 mg/mL for pure C1

分子量:   766,000 Da (22 chains)

防腐剂:  None, 0.22 µm filtered.

储存:      -70 o C或以下。  避免冻结/解冻。

资源:     正常 人血清(通过认证测试显示为阴性)

对于 HBsAg,HTLV-I / II,STS,对于HCV,HIV-1和HIV-II的抗体)。

注意事项:   使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地:       制造在美国。

 

一般描述

C1是级联中的*个补体成分,被称为补体的经典途径。  C1与抗原结合的抗体(免疫复合物)结合并被活化,产生启动级联的蛋白酶。  C1实际上是三种不同蛋白质(C1q,C1r和C1s)的非共价复合物,以钙依赖性复合物结合在一起。 C1q通过其六个臂中的两个或更多个结合到IgG或IgM的Fc结构域。  认为多个臂与免疫复合物的结合引起应激,其导致复合物中的两个C1r蛋白(蛋白酶酶原)自我激活自身产生两种活性C1r丝氨酸蛋白酶(Morikis,D。和Lambris,JD(2005)) 。  这些激活的C1r亚基切割并激活复合物中的两种C1s蛋白酶酶原。 活化的C1s裂解补体组分C4释放C4a并引发C4b与活化表面的共价连接。  活化的C1s也裂解C2,并且C2的较大片段结合到表面连接的C4b,形成C4b ,C2a,C2a是经典途径的C3 / C5转化酶。

 

物理特性和结构

     C1是由一个C1q分子(410,000道尔顿),两个C1r分子(92,000道尔顿)和两个C1s分子(86,000道尔顿)组成的高分子量复合物(766,000道尔顿)。  C1q,C1r和C1s的复合物在钙的存在下是稳定的,但是如果钙被去除则容易解离。  C1q本身由18条多肽链组成,每条链有三条不同的链。  当C1被激活时,由于蛋白水解活化,C1r和C1s亚基各自被切割成两个链分子。  因此,C1的SDS凝胶图案非常复杂。

     C1很难从血清中的其他高分子量复合物中分离出来,广泛的处理导致自发激活(Dodds,AW和Sim,RB(1997))。  因此,CompTech出售的C1不是纯蛋白质。不过,我们zui近成功地做了C1的纯粹准备(从批号17开始)。   

功能        

 C1可用于通过将C1与EA孵育来制备在其表面上具有活性C1的细胞(Dodds,AW和Sim,RB编辑(1997); Morgan,BP编辑(2000))。  EA是绵羊红细胞,其表面结合有兔抗IgM抗绵羊红细胞抗体(CompTech#B200)。  这些细胞(EAC1细胞)可以用SGVB ++缓冲液洗涤(见下面的分析),并且如果洗涤不太多或者太长时间,它们保持结合的活性C1。  EAC14细胞可由EAC1通过加入C4来制备,随后可通过添加C2来制备EAC142细胞。  类似地,EAC1细胞可用于测定C4或C2(Morgan,BP编辑(2000))。

测定

经典途径活性单位是CH50,旁路途径活性单位是APH50。  类似地,用于定量C1活性的单位是C1H50。  甲C1H50单元是需要的功能C1的量以裂解3×10的50%7 EA(CompTech#B200))时C1的量与1个微克C4和0.2微克C2温育12分钟,在30 Ô在C 500μLSGVB的总体积++,随后加入1mL的豚鼠血清(GPS)的1:50稀释GVB ö 含有40毫摩尔EDTA pH7.2的30分钟,在37 ö C.   SGVB ++缓冲液是低离子强度的,含有170 mM的蔗糖,0.1%明胶,5mM的巴比妥钠,57毫米的NaCl,0.15毫米氯化钙稍微高渗的缓冲器2,0.5毫摩尔MgCl 2,和0.02%的钠的叠氮化物。 

应用

  请参阅上面的函数一节。

规    

 活性C1被C1-INH(C1酯酶抑制剂,CompTech#A140)迅速失活。在血清或血浆中,C1的自发活化被C1-INH的存在减至zui小,C1-INH迅速使自发活化的C1r和C1s失活。认为该机制涉及血浆中C1-INH与天然C1之间弱复合物的存在。这种关联显然稳定了C1,因此阻止了自发激活(Ziccardi,RJ(1982))。在纯化期间从C1分离C1-INH是分离的C1不稳定并易于自发活化的原因之一。        

遗传学

EMBL / Genbank cDNA登录号分别为C1q链(P02745),C1q B链(P02746),C1q链(P02747),C1r(M14058和C1s(J04080)  ,C1q链A,B和C都位于染色体1p上,顺序为ACB,  C1r和C1s基因紧密连锁,位于染色体12p上。

缺陷

  C1的三个组分中的每一个的缺陷已被发现(Ross,GD(1986))。  缺乏C1q的患者一般都有免疫复合物介导的肾脏疾病和皮肤损伤。  与所有缺乏早期经典途径成分的患者一样,C1q缺陷型个体易患系统性红斑狼疮(SLE)。  它们缺乏经典的通路功能,可能会或可能不会在血液中表现C1q抗原。  C1r和C1s缺陷患者同样可能具有SLE和复发性化脓性感染(Rother,K。等(1998))。

疾病

   请参阅上面的标题为“缺陷”部分。

注意事项/毒性/危险

 这种蛋白质是从人血清中纯化出来的,因此必须使用适合于处理任何血液衍生产品的预防措施,即使来源通过认证测试显示HBsAg,HTLV-I / II,STS阴性,以及HCV抗体, HIV-1和HIV-II。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

 

补体系统

补体是一组存在于人和动物体液中及细胞表面,经活化后具有生物活性,可介导免疫和炎症反应的蛋白,也称为补体系统,补体系统由近40种成分组成,多数组分为糖蛋白,包括:固有成分13种,C1q、C1r、C1s、C2—C9、D因子及B因子;调节蛋白10种;补体受体10种等,在1890年由比利时医生J.Bordet发现,1894他进一步通过细菌抗血清实验证实补体的存在。

定义

补体并非单一分子,而是存在于血清、组织液和细胞膜表面的的一组不耐热的经活化后具有酶活性的蛋白质,包括30余种可溶性蛋白和膜结合蛋白,故被称为补体系统。补体广泛参与机体微生物防御反应以及免疫调节,也可介导免疫病理的损伤性反应,是体内具有重要生物学作用的效应系统和效应放大系统。补体是正常的血清成分,与抗原刺激无关。

 

简介

补体(complement,C)是由30余种广泛存在于血清、组织液和细胞膜表面的蛋白质组成的,具有精密调控机制的蛋白质反应系统,其活化过程表现为一系列丝氨酸蛋白酶的级联酶解反应。

补体系统参与机体的特异性和非特异性免疫机制,表现为抗微生物防御反应,免疫调节及介导免疫病理的损伤性反应,是体内一个重要的效应系统和效应放大系统,而补体C3是补体系统中含量zui高的成分。

补体系统(complement system)一组存在于人和脊椎动物正常新鲜血清中的非特异性球蛋白。它与酶活性有关。 19世纪末,在研究免疫溶菌和免疫溶血反应中。认为这种球蛋白是对抗体的溶细胞有辅助作用的物质,因而得名补体。补体由9种成分组成,分别命名为 C1、C2、C3、…、C9。C1又有 3个亚单位即C1q、 C1r和C1s。除C1q外,其他成分大多是以酶的前体形式存在于血清中,需经过抗原-抗体复合物或其他因子激活后,才能发挥生物学活性作用,这叫做补体的经典激活途径。近20年来,又发现了替代激活途径和其他的一些激活途径,同时也发现血清中的许多其他因子参与这些途径的激活过程,此外,还发现有许多灭活补体的因子。因此,将与补体活性及其调节有关的因子统称为补体系统。补体系统是由20多种不同的血清蛋白组成的多成分系统,至少有两种以上的不同激活途径。

 

组分

由于蛋白质化学和免疫化学技术的进步,自血液中分离、纯化补体成分成功,已证明补体是单一成分的论点是不正确的,它是由三组球蛋白大分子组成。即*组分是由9种补体成分组成,分别命名为C1、C2、C3、C4、C5、C6、C7、C8、C9。其中C1是由三个亚单位组成,命名为C1q、C1r、C1s,因此*组分是由11种球蛋白大分子组成。发现一些新的血清因子参与补体活化,但它们不是经过抗原抗体复合物的活化途径。而是通过旁路活化途径。这此些因子包括B因子、D因子,它们构成补体的第二组分。其后又发现多种参与控制补体活化的抑制因子或灭活因子,如C1抑制物、I因子、H因子、C4结合蛋白、过敏毒素灭活因子等。这些因子可控制补体分子的活化,对维持补体在体内的平衡起调节作用,它们构成了补体的第三组分。

由于补体活化另一途径的深入研究,对补体系统的生物学意义有了新的识别,从而打破了对补体的传统观点,建立了新的概念。即补体系统是由将近20多种血清蛋白组成的多分子系统,具有酶的活性和自我调节作用。它至少有二种不同的活化途径,其生物学意义不仅是抗体分子的辅助或增强因子,也具有独立的生物学作用,对机体的防御功能、免疫系统功能的调节以及免疫病理过程都发挥重要作用。

1968年世界卫生组织(WHO)的补体命名委员会对补体进行了统一命名。分别以C1-C9命名,1981年对新发现的一些成分和因子也进行了统一命名。每一补体的肽链结构用希腊字母表示,如C3α和β链等。每一分子的酶解断片可用小写英文字母表示如C3a和C3b等酶解断片,具有酶活性分子可在其上画横线表示之,如C1为无酶活性分子,而C1为有酶活性分子。对具有酶活性的复合物则应用其断片表示,如C3转化酶可用C4b2a表示。

补体分子是分别由肝细胞、巨噬细胞以及肠粘膜上皮细胞等多种细胞产生的。其理化性质及其在血清中的含量差异甚大。全部补体分子的化学组成均为多糖蛋白,各补体成分的分子量变动范围很大,其中C4结合蛋白的分子量zui大,为55万,D因子分子量zui小仅为2.3万。大多数补体成分的电泳迁移率属β球蛋白,少数属a球蛋白及γ球蛋白。血清中补体蛋白约占总球蛋白的10%,其中含量zui高的为C3,约含1mg/ml,而D因子仅含1μg/ml,二者相差约千倍。人类某些疾病其总补含量或单一成分含量可发生变化,因而对体液中补体水平的测定,或组织内补体定位观察,对一些疾病的诊断具有一定意义。

 

类型

经典激活(classical pathway)

激活物:抗体(IgG1.IgG2.IgG3或IgM)与相应抗原结合所形成的免疫复合物。

补体在溶菌或溶血反应时被激活的过程中,11种成分可分为3个功能单位,即①识别单

补体三条激活途径补体三条激活途径

位:包括C1q、C1r、C1s;②活化单位:包括C2、C3、C4,③膜攻击单位:包括C5、C6、C7、C8和C9。同一功能单位的补体成分彼此间有化学亲和性,激活后可相互结合在一起,共同执行使细胞溶解这一生物学功能。因此,补体的经典激活途径可分为识别、活化和膜攻击3个阶段。这3个阶段一般在靶细胞膜的3个不同部位进行。补体在激活过程中C2、C3、C4、C5均分别裂

解成2个或2个以上的片段,分别标以a、b等符号,如 C3a、C3b、C3c等。其中C2a、C3b、C4b、C5b直接或间接结合在靶细胞上,以固相的形式参与溶细胞过程,C3a、C5a游离在液相。补体在激活过程中, C5、C6、C7经活化后还可聚合成 C567.并与C3a、C5a一起发挥特殊的生物学功能。(图1)

 

替代激活

替代激活途径(alternative pathway)是直接由C3开始的补体激活途径。此途径既不需要抗原-抗体复合物,也不需激活C1、C2和C4。由于早年认为备解素是替代激活途径的主要成分,所以也称为备解素途径。参与替代激活途径的成分有多种(图2)。

 

凝集素激活

凝集素激活途径(lectin pathway)是由炎症期产生的蛋白与病原体结合启动激活,同旁路激活途径(alternative pathway)一样,无需依赖抗体(antibody independent)。与旁路途经不同的是,虽不需激活C1(即与抗体FC位点结合形成C1qr2s2),但与经典途径一样,仍需进行C2和C4的激活,再进行C3(即C4b2a3b)。[1]

 

激活途径

补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中,当其被激活物质活化之后, 才表现出各种生物学活性。补体系统的激活可以从C1开始;也可以越过C1、C2、C4,从C3开始。前一种激活途径称为经典途径(classical pathway),或传统途径。“经典”,“传统”只是意味着人们早年从抗原体复合物激活补体的过程来研究补体激活的机制时,发现补体系统是从C1开始激活的连锁反应。从种系发生角度而言,旁路途径是更为古老的、原始的激活途径。从同一个体而言,在尚未形成获得性免疫,即未产生抗体之前,经旁路途径激活补体,即可直接作用于入侵的微生物等异物,作为非特异性免疫而发挥效应。由于对旁路途径的认识,远远晚在经典之后,加上人们先入为主观念,造成了命名的不合理。

经典途径

参与补体经典激活途径的成分包括C1-C9。按其在激活过程中的作用,人为地分成三组,即识别单位(C1q、C1r、C1s)、活化单位(C4、C2、C3)和膜攻击单位(C5-C9),分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。

(一)识别阶段

C1q:C1q分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时,即C1q桥联免疫球蛋白之后,才能激活后续的补体各成分。IgG为单体,只有当其与抗原结合时,才能使两个以上的IgG分子相互靠拢,提供两个以上相邻的补体结合点不能与C1q接触,只有当IgM与抗原结合,发生构型改变,暴露出补体结合部位之后,才能与C1q结合。一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG。C1q与补体结合点桥联后,其构型发生改变,导致C1r和C1s的相继活化。

C1r:C1r在C1大分子中起着连接C1q和C1s的作用。C1q启动后可引起C1r构型的改变,在活性的C1r,后者可使C1s活化。

C1s:C1r使C1s的肽链裂解,其中一个片段C1s具有酯酶活化,即C1的活性。此酶活性可被C1INH灭活。

在经典途径中,一旦形成C1s,即完成识别阶段,并进入活化阶段。

(二)活化阶段

C1作用于后续的补体成分,至形成C3转化酶(C42)和C5转化酶(C423)的阶段。

C4:C4是C1的底物。在Mg2+ 存在下,C1使C4裂解为C4a和C4b两个片段,并使被结合的C4b迅速失去结合能力。C1与C4反应之后能更好地显露出C1作用于C2的酶活性部位。

C2:C2虽然也是C1的底物,但C1先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。C2在Mg2+ 存在下被C1裂解为两个片段C2a和C2b。当C4b与C2a结合为C4b2b(简写成C42)即为经典途径的C3转化酶。

C3:C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段,分子内部的疏酯基(-S-CO-)外露,成为不稳定的结合部位。硫酯基经加水分解,成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合。因此,C3b通过不稳定的结合部位,结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。这点,对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。C3b的另一端是个稳定的结合部位。C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合。C3b可被I因子灭活。C3a留在液相中,具有过敏毒素活性,可被羟肽酶B灭活。

(三)膜攻击阶段

C5转化酶裂解C5后,继而作用于后续的其他补体成分,zui终导致细胞受损、细胞裂解的阶段。

C5:C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。C5a游离于液相中,具有过敏毒素活性和趋化活性。C5b可吸附于邻近的细胞表面,但其活性极不稳定,易于衰变成C5bi。

C6-C9:C5b虽不稳定,当其与C6结合成C56复合物则较为稳定,但此C5b6并无活性。C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时,较稳定,不易从细胞膜上解离。

C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上,也可吸附在邻近的,未经致敏的细胞膜上(即未结合有抗体的细胞膜上)。C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。它与细胞膜结合后,即插入膜的磷脂双层结构中。

若C5b67未与适当的细胞膜结合,则其中的C5b仍可衰变,失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。

C5b67虽无酶活性,但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。其中C8是C9的结合部位,因此继续形成C5-9,即补体的膜攻击单位,可使细胞膜穿孔受损。

-不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损;只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤,细胞内容物开始渗漏。在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程,因而认为C9是C8的促进因子。

旁路途径

旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成分,直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应,还在于激活物质并非抗原抗体复合物而是细菌的细胞壁成分—脂多糖,以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和IgG4等物质。旁路激活途径在细菌性感染早期,尚未产生特异性抗体时,即可发挥重要的抗感染作用。

(一)生理情况下的准备阶段

在正常生理情况下,C3与B因子、D因子等相互作用,可产生极少量的C3B和C3bBb(旁路途径的C3转化酶),但迅速受H因子和I因子的作用,不再能激活C3和后续的补体成分。只有当H因子和I因子的作用被阻挡之际,旁路途径方得以激活。

C3:血浆中的C3可自然地、缓慢地裂解,持续产生少量的C3b,释入液相中的C3b迅速被I因子灭活。

B因子:液相中缓慢产生的C3b在Mg2 存在下,可与B因子结合形成C3Bb。

D因子:体液中同时存在着无活性的D因子和有活性的D因子(B因子转化酶)。D因子作用于C3bB,可使此复合物中的B因子裂解,形成C3bBb和Ba游离于液相中。C3bBb可使C3裂解为C3a和C3b,但烊际上此酶效率不高亦不稳定,H因子可置换C3bBb复合物中的Bb,使C3b与Bb解离,解离或游离的C3b立即被I因子灭活。因此,在无激活物质存在的生理情况下,C3bBb保持在极低的水平,不能大量裂解C3,也不能激活后续补体成分。但是这种C3的低速度裂解和低浓度C3bBb的形成,具有重大意义。可比喻为处于“箭在弦上,一触即发”的状态。

(二)旁路途径的激活

旁路途径的激活在于激活物质(例如细菌脂多糖、肽聚糖;病素感染细胞、肿瘤细胞,痢疾阿米巴原虫等)的出现。激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易受H因子置换Bb,不受Ⅰ因子灭活C3b的一种保护性微环境,使旁路激活途径从和缓进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段。

(三)激活效应的扩大

C3在两条激活途径中都占据着重要的地位。C4是血清中含量zui多的补体成分,这也正是适应其作用之所需。不论在经典途径还是在旁路途径,当C3被激活物质激活时,其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。后者又进一步使C3裂解。由于血浆中有丰富的C3,又有足够的B因子和Mg2 ,因此这一过程一旦被触发。就可能激活的产生显著的扩大效应。有人称此为依赖C3Bb的正反馈途径,或称C3b的正反馈途径。

补体的两条激活途径有共同之处,又有各自的特点。在补体激活过程中,两条途径都是补体各成分的连锁反应,许多成分在相继活化后被裂解成一大一小两个片段;不同的片段或片段的复合物可在靶细胞表面向前移动,如C42,C423,C5b,C567,虽亦可原始的激活部位就地形成复合物,但仍以移动为主,在激活过程中,补体成分和(或)其裂解产物组成更大的复合物,同时又都在扩大其激活效应,这一过程可形象地比喻为“滚雪球”。l实际两条途径相互作用,发挥协同作用,增加补体系统对机体的保护,过激后成为免疫过激(也就是过敏反应),造成对机体的损害。

激活过程

机体通过一系列的复杂的因素,调节补体系统的激活过程,使之反应适度。例如经C3b的正反馈途径即可扩大补体的生物学效应。但补体系统若过度激活,不仅无益地消耗大量补体成分,使机体抗感染能力下降;而且在激活过程中产生的大量行物活性物质,会使机体发生剧烈的炎症反应或造成组织损伤,引起病理过程。这种过度激活及其所造成的不良后果,可通过调控机制而避免。这种调控机制包括补体系统中某些成分的裂解产物易于自行衰变以及多种灭活因子和抑制物的调节作用。

自行衰变调节

某些补体成分的裂解产物极不稳定,易于自行衰变,成为补体激活过程中的一种自控机制。例如C42复合物中的C2b自行衰变即可使C42不再能持续激活C3,从而限制了后续补体成分的连锁反应。C5b亦易于自行衰变,影响到C6-C9与细胞膜的结合。

体液中灭物质的调节

血清中含有多种补体成分的抑制或灭活特定的补体成分。

C1抑制物:C1抑制物(C1 inhibitor,C1INH)可与CI不可逆地结合,使后者失去酯酶活性,不再裂解C4和C2,即不再形成C42(C3转化酶),从而阻断或削弱后续补体成分的反应。遗传性C1INH缺陷的患者,可发生多以面部为中心的皮下血管性水肿,并常以消化道或呼吸道粘膜的局限性血管性水肿为特征。其发生机制是CI未被抑制,与C4、C2作用后产生的C2a(旧称C2b的小片段)为补体激肽,或增强血管通透性,因而发生血管性肿。

C1INH缺陷时,C4、C2接连不断地被活化,故体内C4、C2水平下降;因其不能在固相上形成有效的C42(C3转化酶),所以C3及其后续成分不被活化。因此本病不像C3-C8缺陷那样容易发生感染。

大部分C1INH缺陷病人与遗传有关,另有约15%的病人无遗传史,其C1INH虽有抗原性但无活性(部分可产生正常C1INH,并非完全缺陷)。前者称为I型血管性水肿,后者称为Ⅱ型血管性水肿(Alsenz等,1987)。

血管性水肿可用提纯的C1INH治疗,据称有效,亦可给以男性激素制剂以促进肝合成C1IINH,预防水肿的发生。

C4结合蛋白:C4结合蛋白(C4 binding protein, C4bp)能竞争性地抑制C4b与C2b结合,因此能抑制C42(C3转化酶)的形成。

I因子:I因子又称C3b灭活因子(C3b inactivator, C3b INA)能裂解C3b,使其成为无活性的C3bi,因而使C42及C3bBb失去与C3b结合形成C5转化酶的机会。

当遗传性I因子缺陷时,C3b不被灭活而在血中持续存在,可对旁路途径呈正反馈作用,陆续使C3裂解并产生出更多的C3b。因此血中C3及B因子的含量因消耗而降低。当发生细菌性感染时,因补体系统主要成分C3和B因子严重缺乏,削弱了抗感染作用,可因条件致病菌惹发严重的甚至致命性后果。

H因子:H因子虽能灭活C3b,但不能使C3bBb中的C3b灭活。H因子(factor H)不仅能促进I因子灭活C3b的速度,更能竞争性地抑制B因子与C3b的结合,还能使C3b从C3bBb中致换出来,从而加速C3bBb的灭活。由此可见,I因子和H因子在旁路途径中,确实起到重要的调节作用。

S蛋白:S蛋白(Sprotein)能干扰C5b67与细胞膜的结合。C5b67虽能与C8、C9结合,但它若不结合到细胞膜(包括靶细胞的邻近的其他细胞)上,就不会使细胞裂解。

C8结合蛋白:C8结合蛋白(C8binding protein,C8bp)又称为同源性限制因子(homologousrestriction factor,HRF)。C56与C7结合形成C567即可插入细胞膜的磷脂双层结构之中,但两者结合之前,可在体液中自由流动。因此,C567结合的细胞膜不限于引起补体激活的异物细胞表面,也有机会结合在自身的细胞上,再与后续成分形成C5~9大分子复合物,会使细胞膜穿孔受损。这样会使补体激活部位邻近的自身细胞也被殃及。

C8bp可阻止C5678中的C8与C9的结合,从而避危及自身细胞膜的损伤作用。C8分子与C8bp之间的结合有种属特异性,即C5678中的C8与同种C8bp反应;但与异性种动物的C8不反应,所以又称为HRF。据称C8bp也能抑制NK细胞和Tc细胞的杀伤作用,值得注意。

激活作用

在特异性免疫和非特异性免疫中补体的激活都起重要作用,它包括①溶解和杀伤作用:细菌进入机体后,细菌的细胞壁脂多糖可通过替代激活途径激活C3(属非特异性免疫),细菌与特异性抗体结合后可通过经典激活途径激活补体(属特异性免疫)。其结果均导致细菌细胞壁的破坏。另外,输血时因输错血型,也可因血型抗原与对应抗体结合,通过经典激活途径激活补体,而导致溶血反应。有膜的病毒也可通过这个机制遭到破坏;③免疫粘附作用:与C3b结合的颗粒或抗原-抗体复合物,有粘附灵长类红细胞或非灵长类血小板的能力。粘附后形成体积较大的凝聚物,易被具有C3受体的吞噬细胞吞噬消除。中和病毒作用也主要是通过这个机制发挥的;③趋化作用:补体在激活过程中释放的C3a、C5a、C567等对中性粒细胞和巨噬细胞有趋化作用,可吸引它们向病原体存在的部位移行和集中,进行吞噬作用,同时也造成炎症反应;④过敏毒素作用:C3a、C5a能刺激肥大细胞和血小板释放组织胺等药理活性物质,从而引起平滑肌收缩、血管通透性增高等超敏反应;⑤促进血凝作用:C6有促进血凝的作用,在正常人凝血过程中,C6可被消耗。

理化性质

补体系统中各成分的理化性状,补体成分大多是β球蛋白,少数几种属α或γ球蛋白,分子量在25~390KD之间。在血清中的含量以C3为zui高,达1300μg/ml,其次为C4、S蛋白和H因子,各约为C3含量的1/3;其他成分的含量仅为C3的1/10或更低。

 

我们公司zui大优势是强大的采购,

1:基本什么都能进口,血清,抗体,耗材,还有部分限制进口的,

2:货品全,现经营过700多个品牌,基本所有生物试剂耗材都可以进口,特别是冷偏的产品那就更有优势,

3:提供加急服务,一般1-2周到货,超过时限加急费全免

4:价格公道,绝大部分价格有优势,当然不能保证100%产品都是价格zui低,因为价格zui低意味着没有服务.

5:良好的信誉,大部分客户我们提供货到付款服务,客户包括清华,北大 交大 复旦,中山等100多所大学,ROCHE,阿斯利康,国药 ,fisher等500多家公司

6:我们*代理的品牌有:Antibody Research Corporation,arcticzymes,Biorelevant,AmberGen, Inc. ,clemente-associates,clodronaiposomes,Columbia Biosciences,enzyme research,Gene Bridges GmbH,Genovis,AmberGen, Inc.  Biotechnology GmbH,Haematologic Technologies HTI Haemtech,hookelabs,Immudex,Innovative Research of America,inspiralis ,List Biological Laboratories, Inc.,lumafluor,Microsurfaces,multiplicom,nanotools,Pel-Freez Biologicals,pentapharm,progen,Protein Ark,QA-Bio,Inc,QA-Bio,IncQuickZyme Biosciences,Teknova,TriLink BioTechnologies, Inc.,Zyagen Laboratories 等

7:我们还是invitrogen,qiagen,Midland BioProducts Corporationam,sigma;neb,roche,merck, rnd,BD, GE,pierce,BioLegend等知名大品牌批发,欢迎合作。

 

 

 
返回首页 | 关于我们 | 联系我们
上海起发实验试剂有限公司 版权所有 总访问量:1720597 地址:上海浦东川沙镇川沙路6619号上海起发实验试剂有限公司 邮编:201203
电话:021-50724187 021-50724961 传真:021-50724961 手机:15921799099 联系人:杨经理 邮箱:fige007@163.com
GoogleSitemap 网址:www.qfbio.com 技术支持:化工仪器网 管理登陆 ICP备案号:沪ICP备11048721号-2
全国免费电话:
4006551678
电话:021-50724187
  直接客户
  经销商
  北京
  物流
  湖南
  广东

化工仪器网

推荐收藏该企业网站